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Estado de transição e equilíbrio químico

Qualquer reacção química pode ser descrita em termos energéticos: os reagentes possuem um determinado nível de energia, os produtos outro e, para que haja conversão de uma espécie química na outra, é necessário passar uma barreira energética. A barreira energética corresponde à existência do chamado estado de transição. Esta descrição pode ser feita graficamente:

**Variação da energia livre da reacção**. A linha a vermelho (cheio) representa a reacção na ausência de catalisador; a azul (tracejado), na presença de enzima. S: nível de energia do(s) substrato(s); P: nível de energia do(s) produto(s); G: energia de Gibbs; R: coordenada de reacção (sentidos de progressão de reacção); ΔG'º: energia livre padrão bioquímica; ΔG^‡: energia de activação (S-P: do(s) substrato(s); P-S: do(s) produto(s)).

em que ΔG é a variação da energia de Gibbs (ou da energia livre). Em Bioquímica, define-se a variação da energia livre padrão bioquímica, ΔG'º, uma forma ligeiramente diferente da variação da energia livre padrão, ΔGº: ambas são medidas à temperatura de 298 K (25°C) e pressão de uma atmosfera mas, enquanto ΔGº considera a concentração de cada espécie química a 1M, a definição bioquímica simplifica para a condição em que o pH é igual a 7,0.

O equilíbrio que existe entre S e P depende da diferença entre os seus estados fundamentais de energia e é igual a ΔG'º. Se a energia do estado fundamental de P for menor que a de S, o equilíbrio S $\leftrightarrows$ P é favorável à formação de P. Por muito elevada que seja essa diferença, S não é convertido a P a uma velocidade apreciável, ou sequer detectável, se a energia do estado de transição for muito elevada.

Porque existe esta barreira energética? Para que haja reacção química, as moléculas do substrato têm de encontrar uma conformação tal que seja favorecida a reacção. É necessário rearranjar geometrias, quebrar e formar ligações químicas e formar espécies intermediárias que, por não serem estáveis, possuem uma maior energia associada.

O estado de transição não corresponde à existência de um determinado intermediário reaccional, sendo sim o ponto da reacção em que esta pode progredir tanto na direcção da formação de S como na de P. Desta forma, entre este ponto e o nível de energia dos substratos (ou dos produtos) existe uma diferença energética denominada energia de activação, ΔG^‡. Quanto mais elevada é esta energia, maior será a dificuldade em haver reacção química.

As enzimas funcionam baixando precisamente esta energia de activação, acelerando a reacção. É de realçar mais uma vez que o equilíbrio da reacção não é afectado; a enzima ajuda a reacção a atingir mais rapidamente o equilíbrio mas não favorece nenhum dos sentidos da reacção em particular.

Uma determinada reacção química pode seguir de forma simples, havendo apenas um intermediário reaccional, ou de forma mais complexa, em que existem dois ou mais intermediários reaccionais. Neste contexto, um intermediário reaccional é uma espécie química de curta existência, normalmente na ordem dos micro a milissegundos. A formação destas espécies pode ter diferentes energias de activação; o passo da reacção com maior energia de activação prosseguirá com uma velocidade menor. Este facto condiciona a velocidade geral da reacção e é por isso denominado passo limitante da reacção. Na prática, uma reacção que envolva vários intermediários não tem, normalmente, um único passo que seja exclusivamente limitante; os diferentes passos terão diferentes impactos na velocidade global da reacção conforme a diferença entre as suas energias de activação.